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 عنوان المشاركة: BioChimie Générale ... Toute la biochimie
مشاركةمرسل: السبت 5 مارس 2011, 19:26 
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اشترك في: الاثنين 20 إبريل 2009, 11:34
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Salut,
Voici un sujet qui concerne La BioChimie, tout ce qui concerne la biochimie en cours et exercices pour l'enseignement supérieur.
Ce sujet est destiné vers tout les étudiants et les profs de l'enseignement supérieur et recherches scientifiques.


Ici vous pouvez poser toutes vos demandes en cours, chapitres, schéma, leçons, livres, explication, photos et tout ce qui concerne la biochimie générale.


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 عنوان المشاركة: Re: BioChimie Générale ... Toute la biochimie
مشاركةمرسل: السبت 5 مارس 2011, 19:34 
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اشترك في: الاثنين 20 إبريل 2009, 11:34
مشاركات: 18
Salut,


Voici un récapitulatif pour tout notre programme d'aide.
Notre cadre d'aide peut se limite dans les chapitres et sous chapitres suivants :

Introduction
1 PARTIE I
ARCHITECTURE ET LOGIQUE DES ÊTRES VIVANTS
STRUCTURE DES BIOMOLÉCULES
CHAPITRE 1 •
Aminoacides, peptides et protéines
7
Les
α
-aminoacides
8
La chaîne polypeptidique et ses conformations
14
Reploiement des chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles
18
Des motifs de reploiement, ou structures supersecondaires, sont formés
à partir d’hélices
α
et/ou de brins
β
20
Les chaînes polypeptidiques sont organisées en domaines
22
Les structures des protéines peuvent être réparties en trois classes
22
Les protéines transmembranaires
24
La prédiction de la structure tridimensionnelle des protéines est-elle possible ?
24
Flexibilité conformationnelle des protéines
26
Liaisons et interactions des protéines
26
Liaison d’un ligand sur un seul site
27
IV
Table des matières
Liaison coopérative d’un même ligand sur des sites multiples semblables :
interactions homotropiques
30
Liaison de plusieurs ligands sur des sites différents : interactions hétérotropiques
30
Concept d’allostérie
31
Modèle concerté
31
Modèle séquentiel
32
Les protéines sont-elles des démons de Maxwell ?
32
Classification fonctionnelle des protéines
34
Appendice : structures X et RMN des protéines
34
CHAPIRE 2 •
Nucléotides et acides nucléiques
37
Les nucléosides
38
Les nucléotides
38
Liaison phosphodiester et acides nucléiques
40
Acide désoxyribonucléique ou DNA
42
Formes tridimensionnelles alternatives du DNA
44
Acides ribonucléiques ou RNA
46
CHAPITRE 3 •
Glucides et glycoconjugués
51
Structure linéaire des oses
52
Centres d’asymétrie des oses : le glycéraldéhyde
52
Filiation des oses
54
Structure cyclique des oses
58
Dérivés des oses
64
La liaison glycosidique
66
Amidon et glycogène
68
Cellulose et chitine
70
Glycosaminoglycanes
72
Protéoglycanes
72
Les glycoprotéines
74
Les glycolipides
78
Les lipopolysaccharides
78
Table des matières
V
CHAPITRE 4 •
Lipides et membranes cellulaires
81
Les acides gras
82
Lipides de réserve : les triacylglycérols
82
Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides
84
Stérols et stéroïdes
86
Double couche lipidique et membranes biologiques
88
P
ARTIE
II
CATALYSE BIOLOGIQUE :
STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES
CHAPITRE 5 •
Cinétique enzymatique
93
Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme
94
Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes
94
Équation de Michaelis-Menten
96
Détermination expérimentale des valeurs de
V
max
et de
K
M
97
Signification physique de
K
M
98
Signification physique de la constante catalytique
K
cat
98
Le critère
K
cat
/
K
M
mesure la spécificité et l’efficacité des enzymes
98
Réactions mettant en présence plusieurs substrats
100
Effet de la température sur les réactions enzymatiques
102
Les enzymes diminuent l’énergie d’activation
104
Nature du pouvoir catalytique et de la spécificité des enzymes
104
Inactivation thermique des enzymes
105
CHAPITRE 6 •
Stratégies moléculaires de la catalyse enzymatique
107
Le modèle serrure-clé et l’adaptation induite
108
Des résidus aminoacide polaires forment le centre catalytique des enzymes
110
La vitesse des réactions enzymatiques est affectée par le pH
110
VI
Table des matières
La catalyse acide-base
112
La catalyse covalente
112
La liaison stéréospécifique des réactifs joue un rôle important dans la catalyse enzymatique
112
Effet de proximité
114
Effet Circé
114
Effet de stabilisation de l’état de transition
116
Mécanisme de l’hydrolyse d’une liaison osidique par le lysozyme
118
Mécanisme de l’activation de la tyrosine par une aminoacyl-tRNA synthétase
120
Mécanisme d’action et classification des coenzymes
122
Les coenzymes nucléotidiques
124
Le motif de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes
126
Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD
128
Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD
128
Le coenzyme A
130
Le thiamine pyrophosphate
130
Le pyridoxal phosphate
130
Rôle des cofacteurs métalliques
132
CHAPITRE 7 •
Mécanismes de régulation de l’activité enzymatique
137
Inhibition compétitive des enzymes
138
Inhibition non compétitive des enzymes
140
Inhibition incompétitive des enzymes
142
Inhibition par excès de substrat
142
Inactivation des enzymes
144
Des inhibiteurs de l’activité enzymatique sont des réactifs biochimiques
ou des médicaments puissants et précieux
144
Enzymes allostériques
148
L’aspartate transcarbamylase : exemple d’un enzyme allostérique
150
Modification covalente des enzymes
150
Les protéine kinases
152
Activation des proenzymes
152
Table des matières
VII
PARTIE III
ÉNERGIE CELLULAIRE
CONVERSION ET MISE EN RÉSERVE
CHAPITRE 8 • Métabolisme du glucose : glycolyse, voie des pentoses phosphate,
glycogénogenèse et glycogénolyse, gluconéogenèse 159
Origine et transport du glucose 160
Métabolisme du glucose : vue d’ensemble 162
Glycolyse 164
Bilan de la glycolyse 172
Cancer et glycolyse 173
Métabolisme du galactose et du fructose 174
Voie des pentoses phosphate et création de NADPH et de pentoses 176
Glycogénogenèse 178
Glycogénolyse 180
Gluconéogenèse 184
Devenir du pyruvate 187
CHAPITRE 9 • Métabolisme des acides gras : b-oxydation et biosynthèse 189
Origine et transport des acides gras 190
β-oxydation mitochondriale des acides gras 192
Formation et utilisation des corps cétoniques 194
Biosynthèse cytosolique des acides gras 194
Contrôle du métabolisme des acides gras 198
CHAPITRE 10 • Métabolisme des aminoacides : désamination oxydative 201
Origine des aminoacides 202
Élimination et devenir du groupe amine des aminoacides 204
Destinée métabolique des squelettes carbonés des aminoacides 210
Le pyruvate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212
l’oxaloacétate et l’α-cétoglutarate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212
VIII Table des matières
Le fumarate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212
Le succinyl CoA comme point d’entrée dans le flux métabolique 214
La dégradation des aminoacides aromatiques fait intervenir des oxygénases 216
Les aminoacides à chaîne ramifiée, leucine, valine et isoleucine, sont dégradés
par des voies qui ont des étapes communes 218
Erreurs innées du métabolisme des aminoacides 218
CHAPITRE 11 • Cycle de l’acide citrique 221
Formation de l’acétyl CoA à partir du pyruvate : le complexe pyruvate déshydrogénase 222
Oxydation de l’acétyl CoA par le cycle de l’acide citrique : vue d’ensemble 224
Réactions du cycle de l’acide citrique 226
Stoechiométrie du cycle de l’acide citrique 232
Des intermédiaires du cycle de l’acide citrique sont d’importants précurseurs biosynthétiques 232
Le cycle de l’acide citrique est contrôlé en plusieurs points 233
Cycle du glyoxylate 234
CHAPITRE 12 • Phosphorylation oxydative 237
Transfert d’électrons, pompage de protons et phosphorylation oxydative 238
Les électrons de haut potentiel de transfert du NADH et du FADH2
activent la chaîne respiratoire mitochondriale 240
Origine du NADH et du FADH2 242
NADH-Q oxydoréductase 244
Les électrons du FADH2 des flavoprotéines ont l’ubiquinone pour point d’entrée
dans la chaîne respiratoire mitochondriale 246
Q-cytochrome c oxydoréductase 248
Cytochrome c 252
Cytochrome c oxydase 252
L’ATP synthase couple la synthèse d’ATP à la rentrée des protons dans la matrice 254
Bilan de la phosphorylation oxydative 256
CHAPITRE 13 • Photosynthèse 259
Photorécepteurs moléculaires 260
Membranes thylacoïdes et photosystèmes 262
Table des matières IX
Le photosystème de type II des bactéries pourpres 264
Photosystème I des cyanobactéries 267
Photosystème II des chloroplastes 270
Couplage du photosystème II au photosystème I 272
Photosystème I des chloroplastes 272
Ferrédoxine et NADPH 274
Gradient de protons, ATP synthase et photophosphorylation 274
Conversion du CO2 en polysaccharides 276
CHAPITRE 14 • Intégration et régulation du métabolisme énergétique 279
Interconversion des métabolites 280
Contrôle des voies métaboliques énergétiques essentielles 280
Contrôle hormonal du métabolisme énergétique 282
PARTIE IV
SYNTHÈSE DES BIOMOLÉCULES
CHAPITRE 15 • Biosynthèse des aminoacides 291
Incorporation de l’azote dans les biomolécules 292
Biosynthèse des aminoacides 294
Régulation de la biosynthèse des aminoacides 302
Biomolécules dérivées des aminoacides 304
CHAPITRE 16 • Biosynthèse des nucléotides 307
Synthèse de novo des ribonucléotides pyrimidiques 308
Synthèse de novo des ribonucléotides puriques 312
Les désoxyribonucléotides sont synthétisés par réduction des ribonucléotides 314
Le thymidylate est synthétisé par méthylation du désoxyuridylate 314
Recyclage des bases nucléotidiques 316
X Table des matières
Synthèse du NAD+, du NADP+, du FAD et du coenzyme A 316
Dégradation des purines 318
Syndrome de Lesch-Nyhan 318
CHAPITRE 17 • Biosynthèse des lipides membranaires et des stéroïdes 321
Biosynthèse des triacylglycérols et des glycérophospholipides 322
Biosynthèse des sphingolipides 324
Biosynthèse du cholestérol 326
Régulation de la biosynthèse du cholestérol 330
Les triglycérides et le cholestérol sont transportés par des lipoprotéines 330
Dérivés du cholestérol 332
Hormones eicosanoïdes 336
Vitamines A 338
Vitamines E, K et quinones 338
CHAPITRE 18 • Réplication du DNA 341
La réplication du DNA, mécanisme universel 342
Le DNA est synthétisé par des DNA polymérases 344
Réplication du DNA 346
Télomères 348
CHAPITRE 19 • Biosynthèse du RNA 351
La transcription est effectuée par des RNA polymérases DNA-dépendantes 352
La transcription chez les Procaryotes 352
La transcription chez les Eucaryotes 356
La maturation du RNA 358
Maturation des mRNA des Eucaryotes 358
Maturation des rRNA et des tRNA 362
Certains RNA catalysent l’épissage des introns 362
Régulation de l’initiation de la transcription 364
Domaines d’interaction protéines régulatrices-DNA 364
Domaines d’interaction protéine-protéine 368
Régulation de la transcription chez les Procaryotes 372
Table des matières XI
Régulation de la transcription chez les Eucaryotes 374
Superfamille des récepteurs nucléaires 376
CHAPITRE 20 • Biosynthèse des protéines 381
Le code génétique 382
Les ribosomes 382
Activation des aminoacides 384
Initiation 386
Élongation 388
Terminaison 390
Reploiement de la chaîne polypeptidique et modifications post-traductionnelles 390
Régulation de la synthèse des protéines 390
PARTIE V
BIOMOLÉCULES ET ENVIRONNEMENT
CHAPITRE 21 • Oxygène : transport et mise en réserve 395
Mécanisme moléculaire du transport de l’oxygène 396
Rôle du fer dans le transport de l’oxygène 396
Le reploiement globinique, motif structural commun 398
Structure des myoglobines et oxymyoglobines 398
Structure des hémoglobines et des oxyhémoglobines 400
La famille des gènes de globine 402
Évolution des gènes de globine 402
Fonction des myoglobines et des hémoglobines 404
L’hémoglobine F a plus d’affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine A 406
Les ions H+ et le CO2 favorisent la libération de l’oxygène 406
Le 2,3-bisphosphoglycérate diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène 406
Drépanocytose et hémoglobine S 408
La désoxyhémoglobine S est très peu soluble 408
L’hémoglobine S confère une résistance au paludisme 410
Pathologie des gènes de l’hémoglobine 410
XII Table des matières
CHAPITRE 22 • Système immunitaire 413
Vue d’ensemble du système immunitaire 414
Protéines du complexe majeur d’histocompatibilité et présentation des antigènes cellulaires 420
Récepteur des cellules T et reconnaissance des complexes antigène-CMH 424
Marqueurs CD et profil spécifique des lymphocytes 426
Destruction des cellules cible par les lymphocytes T cytotoxiques 426
Immunoglobulines et fixation des antigènes 428


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